Clonage et caractérisation d'une aminoacyl-ARNt synthétase multifonctionnelle chez Drosophila melanogaster

par Claire Cerini

Thèse de doctorat en Biologie cellulaire et microbiologie

Sous la direction de Michel Sémeriva.

Soutenue en 1994

à Aix-Marseille 2 , en partenariat avec Université d'Aix-Marseille II. Faculté des sciences (autre partenaire) .


  • Résumé

    Chez les eucaryotes superieurs, 9 aminoacyl-arnt synthetases forment un complexe multienzymatique qui est compose de 11 polypeptides dont les poids moleculaires s'echelonnent entre 18 a 150 kd. Nous avons clone l'adn complementaire qui code pour le polypeptide de plus haut poids moleculaire du complexe chez drosophila melanogaster. Nous avons montre que la proteine correspondante est une aminoacyl-arnt synthetase multifonctionnelle (la glupro rs). Cette enzyme porte a la fois deux activites synthetasiques specifiques pour l'acide glutamique et la proline. Ces deux activites sont portees par des domaines fonctionnellement independants. De plus, cette enzyme possede un troisieme domaine, central, qui est constitue de six motifs repetes long de 46 acides amines et qui ne semble pas necessaire a l'expression des activites catalytiques. Parallelement, nous avons montre que le complexe multisynthetasique chez drosophila melanogaster a une composition identique a celui des mammiferes chez les procaryotes les deux activites synthetasiques sont codees par des genes distincts, suggerant que la multifonctionnalite de cette enzyme pourrait provenir d'une fusion de genes. Cette organisation multifonctionnelle pourrait etre reliee a l'emergence d'un complexe multienzymatique. Nous avons entrepris une etude fonctionnelle in vivo de cette enzyme en etablissant des lignees transgeniques de drosophile pour differents domaines de cette enzyme. Nous avons trouve que les lignees transgeniques exprimant la molecule entiere ou les motifs repetes montrent une reduction de la fecondite dans certaines conditions suggerant que les motifs repetes pourraient jouer un role dans une compartimentalisation du complexe. La region genomique a ete isolee et s'etend sur 19 kb. Nous avons egalement localise la position de quelques introns dont un est retrouve a la meme position dans l'enzyme humaine correspondante

  • Titre traduit

    Clonage and characteruzation of a multifunctional aminoacyl-tRNA synthetase of Drosophila melanogaster


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Informations

  • Détails : 115 f.
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr.f. 104-115

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  • Bibliothèque : Université Aix-Marseille (Marseille. Luminy). Service commun de la documentation. Bibliothèque de sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : 23883
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