Propriétés structurales d'un cytochrome c de faible potentiel d'oxydoréduction : le cytochrome c553 de Desulfovibrio vulgaris Hildenborough

par Laurence Blanchard-Halloum

Thèse de doctorat en Biologie cellulaire et microbiologie

Sous la direction de Françoise Guerlesquin.


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  • Résumé

    Les cytochromes c sont impliques dans des systemes de transfert d'electron tres diversifies (respiration et photosynthese). Leurs proprietes de transfert d'electron sont correlees a la modulation de potentiel d'electron qui varie de 0 a + 0,4v. Un des roles de la chaine polypeptidique est de moduler ce potentiel d'oxydoreduction. La structure d'un cytochrome c de faible potentiel d'oxydoreduction isole d'une bacterie anaerobie stricte: le cytochrome c553 de desulfovibrio montre que l'exposition de l'heme au solvant et le reseau de liaisons hydrogene autour de l'heme sont importants pour la modulation du potentiel d'oxydoreduction. Une etude structurale par rmn des changements conformationnels lies a la transition d'etat d'oxydoreduction du cytochrome c553 montre que l'etat oxyde est plus compact que l'etat reduit. Bien que l'etat paramagnetique induit d'importantes variations de deplacements chimiques, les contraintes a longue distance sont tres conservees dans les deux etats d'oxydation de la molecule. La rmn est aussi une technique tres utile pour quantifier les modifications structurales liees a une mutation ponctuelle. La tyrosine 64 qui est proche des helices n et c-terminales et de l'heme (methyl 1) a ete remplacee par mutagenese dirigee par f, l, v et s. Bien que le potentiel d'oxydoreduction n'est pas affecte par cette mutation, un effet tres important est observe sur la stabilite de la molecule. Les repercussions de cette mutation sur la structure tridimensionnelle du cytochrome c553 sont discutees

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  • Détails : [269] f

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