Etude de la glycosylation du récepteur du peptide vasoactif intestinal (VIP)

par Catherine Fabre

Thèse de doctorat en Biologie cellulaire et microbiologie

Sous la direction de Jacques Marvaldi.

Soutenue en 1994

à Aix-Marseille 1 .


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  • Résumé

    La caracterisation moleculaire du recepteur vip dans de nombreux systemes revele une grande variabilite dans les masses moleculaires apparentes. Cette hererogeneite moleculaire peut resulter soit de differences dans la longueur de la chaine peptidique, soit de differences dans la glycosylation. Pour discriminer entre ces deux hypotheses, nous avons entrepris l'etude de la structure de la partie oligosaccharidique du recepteur vip provenant de diverses especes (homme, rat et porc) et tissus (melanome, foie, jejunum et pancreas). Les masses moleculaires apparentes des complexes vip-recepteur controles s'echelonnent de 51,8 kda (foie de rat) a 71,2 kda (pancreas humain), la variation etant de 19,4 kda. Apres traitement par la pngase f, endoglycosidase qui clive la totalite des chaines oligosaccharidiques, la difference n'est plus que de 3,5 kda; les masses moleculaires se situent toutes dans la zone des 40 a 44 kda. Ceci indique que les recepteurs vip provenant de sources diverses ont des corps peptidiques de taille similaire et portent des quantites variables de sucres variant de 11,4 a 28,9 kda. En plus de l'heterogeneite moleculaire, il existe une heterogeneite dans la nature des residus glucidiques portes par les chaines glycanniques de ces differents recepteurs. Ces derniers ont une sensibilite variable a la neuraminidase et l'endo-b-galactosidase; aucun des recepteurs n'est sensible a l'a-mannosidase et l'endoglycosidase h. En outre, le recepteur vip d'origine humaine porte au moins trois chaines oligosaccharidiques par molecule de recepteur, exclusivement n-liees, tri-ou tetraantennees, majoritairement sialylees et parfois fucosylees

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