Interactions talc/enzymes : réactivité de la lipoxygénase de soja et de la chloroperoxydase de Caldariomyces fumago absorbées en milieux aqueux et organique

par Chahrazad Chebli-Chemseddine

Thèse de doctorat en Catalyse enzymatique

Sous la direction de Armand Lattes.

Soutenue en 1993

à Toulouse 3 .


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  • Résumé

    L'immobilisation de proteine par adsorption est un procede simple, facile a mettre en uvre et peut couteux. Ces differentes raisons nous ont amene a envisager de faire une etude en essayant l'adsorption de la lipoxygenase de soja (lg) et la chloroperoxydase (cpo) sur un support mineral le talc. Le premier chapitre comporte une mise au point bibliographique relative aux structures proteiques des enzymes ainsi qu'aux methodes d'immobilisation des enzymes. Le second chapitre porte sur l'interaction talc/lipoxygenase en milieu aqueux et organique. Plusieurs varietes de talc ont ete testees. La lipoxygenase de soja s'adsorbe facilement sur toutes les varietes de talc choisies. Ces supports offrent l'avantage d'une bonne capacite de retention. Les activites des lg adsorbees sont influencees par les parametres taux de chlorite et surface specifique. Par adsorption de la lg sur un talc adequat (steopac, c#3#0#0, et 10m#2) nous parvenons a modifier le ph optimum de la lg: activite a ph7 importante de l'ordre de 75 a 80%. L'examen de tous ces resultats nous a conduit a montrer que la fixation de la lg sur le 15m00 a abouti a la realisation d'un complexe talc/lg ayant une activite lipoxygenasique elevee. L'etude approfondie en milieu aqueux du couple talc (15m00)/lg a montre l'efficacite de l'adsorption sur un support hydrophobe. De meme le complexe talc/enzyme, contrairement a lg native, presente une activite en milieu organique. Le dernier chapitre concerne l'interaction talc/cpo en milieu aqueux et organique. Des tests d'adsorption et d'activite ont ete realises a ph3 et a ph6. A ph3 un support permet de conserver une activite catalytique importante. A ph6, nous avons mis en evidence le role d'activateur que peuvent jouer certains supports. En milieu hydroalcoolique le couple talc/cpo presente une activite contrairement a la cpo native

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Informations

  • Détails : [8]-170 f
  • Annexes : 219 REF.

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  • Bibliothèque : Université Paul Sabatier. Bibliothèque universitaire de sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : TS 93 /TOU3/242
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