Identification d'un système protéïque à deux composantes impliqué dans la sensibilité à la pénicilline et l'induction de la compétence chez Streptococcus pneumoniae

par Eric Guenzi

Thèse de doctorat en Génétique moléculaire

Sous la direction de Michel-Armand Sicard.

Soutenue en 1993

à Toulouse 3 .


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  • Résumé

    Jusqu'a present, la resistance a la penicilline chez streptococcus pneumoniae a ete attribuee a la production de pbps (penicillin-binding proteins) modifiees, ayant une affinite reduite pour les antibiotiques beta-lactames. A present, nous avons determine la sequence nucleotidique d'un gene ciah et des regions adjacentes impliquees dans la resistance a la cefotaxime chez streptococcus pneumoniae c306. La sequence en acide amine obtenue a partir de celle-ci, montre que la proteine ciah est une proteine transmembranaire, appartenant a la famille des signal transducing histidine kinases. La substitution d'une pro230 a une thr, qui confere a la fois la resistance a la cefotaxime et une deficience totale dans la transformation est localisee pres du residu his226, le site de phosphorylation potentiel conserve au sein de cette famille. Le gene ciah fait partir d'un operon qui comprend un response regulator suppose etre implique dans la regulation de l'activite des pbps et l'induction des genes requis lors de l'etablissement de la competence. En plus, la sequence nucleotidique d'un fragment de 3. 1 kb a ete determinee. Celle-ci contient deux repetitions de 154 bp identifiees comme box ainsi que la partie 5 terminale du gene codant pour la proteine aspartate t-rna synthetase

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Informations

  • Détails : 130 f
  • Annexes : 154 REF.

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  • Bibliothèque : Université Paul Sabatier. Bibliothèque universitaire de sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : 1993TOU30108
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