Thèse de doctorat en Chimie
Sous la direction de BERNARD MEUNIER.
Soutenue en 1993
à Toulouse 3 .
Le premier chapitre est un rappel bibliographique sur la manganese peroxydase, enzyme issue du champignon lignivore phaenochaete chrysosporium. Depuis 1984, date de sa purification, un nombre important d'etudes ont ete entreprises pour la caracteriser et comprendre son fonctionnement. C'est une enzyme peroxydasique a heme qui utilise comme co-facteur le manganese(ii) chelate par le lactate. Les chelates de manganese(iii) sont ensuite capables d'oxyder les residus phenoliques de la lignine. Le deuxieme chapitre presente les criteres de choix des metalloporphyrines synthetiques utilisees au cours de la modelisation ainsi que leurs syntheses. Le troisieme chapitre est consacre a la modelisation de la manganese peroxydase. Dans une premiere partie, l'etude porte sur l'oxydation catalytique du manganese(ii) en presence de differents chelatants par differentes metalloporphyrines sulfonees associees au monopersulfate de potassium. Dans une deuxieme partie, l'oxydation de substrats organiques, modeles de la lignine: guaiacol, alcool isovanillique et veratrylique en presence de manganese(ii) et de chelatants a ete etudiee par le meme synthese catalytique que precedemment. La troisieme partie est consacree au blanchiment de la pate a papier (source de lignine) par ces catalyseurs biomimetiques. Dans un quatrieme chapitre, l'oxydation de l'alcool veratrylique a ete comparee avec differents systemes biomimetiques: une metalloporphyrine associee a differents donneurs d'atome d'oxygene, notamment le monopersulfate de potassium, l'eau oxygenee, le tert-butylhydroperoxyde et l'acide peracetique. L'etude du cinquieme chapitre decrit les essais de caracterisation des entites oxo-metalloporphyrines de haut degre d'oxydation, especes actives du systeme biomimetique. Les methodes utilisees sont la spectroscopie uv-visible et la resonance paramagnetique electronique
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