Etude structurale de la beta-lactamase tem1 d'escherichia coli

par CHRISTIAN JELSCH

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de Jean-Pierre Samama.

Soutenue en 1993

à Strasbourg 1 .

    mots clés mots clés


  • Résumé

    Les phenomenes de resistance bacterienne aux antibiotiques de type penicillines et cephalosporines sont principalement dus aux beta-lactamases, enzymes qui hydrolysent ces antibiotiques. La beta-lactamase tem1 de la bacterie escherichia coli a ete cristallisee. Sa structure tridimensionnelle a ete determinee par radiocristallographie des rayons x a la resolution de 1. 8 angstroem. Le probleme de la phase a ete resolu au moyen des methodes du remplacement moleculaire et du remplacement isomorphe multiple. L'affinement de la structure par dynamique moleculaire conduit a un facteur de desaccord cristallographique de 16,4 pour cent. 200 molecules de solvant hydratant la proteine ont pu etre identifiees dans la carte de densite electronique qui est d'excellente qualite. Si la topologie globale de l'enzyme tem1 est similiaire a celle des autres beta-lactamases de classe a dont la structure est connue, la region du site catalytique presente des differences significatives susceptibles d'influencer la specificite de substrat

  • Titre traduit

    Structural study of tem1 beta-lactamase from escherichia coli


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  • Annexes : 289 REF

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  • Bibliothèque : Université de Strasbourg. Service commun de la documentation. Bibliothèque Danièle Huet-Weiller.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : Th.Strbg.Sc.1993;1464
  • Bibliothèque : Université de Strasbourg. Service commun de la documentation. Bibliothèque Danièle Huet-Weiller.
  • Non disponible pour le PEB
  • Cote : H 503.000,1993
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