Etude de l'acétolactate synthase (E. C. 4. 1. 3. 18) extraite de végétaux : mécanismes de catalyse et d'inhibition

par Christophe Roux

Thèse de doctorat en Agrochimie

Sous la direction de JEAN BASTIDE.

Soutenue en 1993

à Perpignan .


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  • Résumé

    L'acetolactate synthase (als), premiere enzyme commune a la biosynthese des acides amines ramifies, a ete extraite d'orge ou de mais et partiellement purifiee. Les etudes realisees sur le mecanisme catalytique concernent la forte liaison de la thiamine pyrophosphate (tpp) sur l'als, l'identification d'un intermediaire reactionnel (lactylthiamine pyrophosphate), et l'activation de l'als par le fad. A partir de ces donnees, l'inhibition de cette enzyme par les sulfonylurees a ete etudiee. Ces herbicides ne se fixent pas sur le site thiaminique de l'enzyme, comme l'ont montre les etudes de competition avec un inhibiteur de l'als competitif du tpp (thiamine thiazolone pyrophosphate). L'utilisation du monomere de l'als a permis de mettre en evidence l'interaction entre le fad et les sulfonylurees sur l'enzyme. Cette interaction peut etre reliee a l'inhibition lente observee en cinetique avec ces inhibiteurs. Nous proposons un mecanisme d'inhibition de l'als par ces herbicides dans lequel la sulfonyluree est en competition avec le fad pour la protection d'un carbanion intermediaire reactionnel, aboutissant a la formation d'un derive de la thiamine lentement dissocie. Dans ces conditions, le relargage de la sulfonyluree n'entraine pas la reactivation de l'enzyme

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Informations

  • Détails : 1 vol. (x-176-14 p.)

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : Université Perpignan Via Domitia. Service commun de la documentation. Section Sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : TH 1993 ROU
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