Etude du centre catalytique de la methionyl-arnt synthetase d'e. Coli

par DOMINIQUE FOURMY

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de Sylvain Blanquet.

Soutenue en 1993

à Paris 11 .

    mots clés mots clés


  • Résumé

    Ce travail a concerne la comprehension des mecanismes moleculaires qui dirigent la reconnaissance specifique de la methionine et son activation en methionyladenylate par la methionyl-arnt synthetase d'e. Coli. Les regions importantes pour la reconnaissance specifique de la methionine ont ete identifiees par deux approches: i) caracterisation de deux mutants chromosomaux de la methionyl-arnt synthetase, auxotrophes pour la methionine, qui a permis de reperer deux regions supposees intervenir dans la fixation de la methionine; ii) etude des residus du site actif identifies, par l'approche precedente ou d'apres la structure cristallographique de l'enzyme, en utilisant la technique de la mutagenese dirigee. D'autre part, l'activite de formation du methionyladenylate est etroitement dependante de la liaison forte par l'enzyme d'un ion zinc. Nous demontrons qu'un motif, riche en cysteines, forme le site de fixation du zinc. La structure tridimensionnelle d'un peptide isole de la metrs comprenant ce motif, resolue par #1h rmn, est analogue a celle de la rubredoxine et celle d'une proteine retrovirale gag. Enfin, nous demontrons que le role du zinc et des quatre cysteines qui le ligandent est de contraindre certains residus du site actif dans une conformation optimale pour leur intervention dans la catalyse


  • Pas de résumé disponible.

Consulter en bibliothèque

La version de soutenance existe sous forme papier

Informations

  • Détails : 208
  • Annexes : 208

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : Université Paris-Sud (Orsay, Essonne). Service Commun de la Documentation. Section Sciences.
  • Accessible pour le PEB
  • Bibliothèque : Centre Technique du Livre de l'Enseignement supérieur (Marne-la-Vallée, Seine-et-Marne).
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : TH2014-011433
Voir dans le Sudoc, catalogue collectif des bibliothèques de l'enseignement supérieur et de la recherche.