Etude de la phosphorylation de la p561ck et detection des sites de phosphorylation par les voies de signalisation cd4 et tcr/cd3 dans les cellules t

par MAHDHIA SOULA-ROTHHUT

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de R. FAGARD.

Soutenue en 1993

à Paris 7 .

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  • Résumé

    Dans cette these nous avons analyse les mecanismes de phosphorylation de la p561ck et son activite kinase apres stimulation des cellules jurkat par des anticorps anti-cd4, les gp160 ou gp 120 du vih et des anticorps anti-tcr/cd3. Nous avons essaye de rapprocher ce phenomene avec un modele d'adhesion necessitant la voie du cd4 et un modele de secretion de cytokines (il-2) par la stimulation du tcr/cd3. Ces deux voies de signalisation n'induisent pas le meme effet cellulaire (ips, ca++ proliferation), mais le point commun reside dans la phosphorylation de la p561ck. Nous avons demontre que les lymphocytes t stimules par l'anticorps anti-cd4 ou la gp160 et ou la gp120 du vih, augmentent l'activite kinase de p561ck et augmentent la phosphorylation des sites tyrosine et serine. Cette augmentation s'effectue tres rapidement des les premieres minutes qui suivent la stimulation sans changement de poids moleculaire de la p561ck. L'utilisation d'un modele d'adhesion montre que la voie cd4 induit un signal negatif qui necessite l'hyperphosphorylation de la p561ck. Une stimulation par la voie tcr/cd3 induit une modification des sites de phosphorylation sur serine et tyrosine associee avec un changement du poids moleculaire de la p561ck. Par l'utilisation d'un inhibiteur de pkc nous avons analyse forme de haut poids moleculaire et determine les sites impliques dans la modification de l'etat de phosphorylation de la molecule induit par la stimulation via cd3 et par le pma. Ces deux sites de phosphorylation sont differents mais situes dans le meme domaine sh2 de la kinase


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Informations

  • Détails : 242 P.
  • Annexes : 293 REF.

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  • Cote : TS1993
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