Role des interactions sur la retention des proteines par des membranes d'ultrafiltration, cas particulier de membranes modifiees par depot de polymeres quaternises

par LUC MILLESIME

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de B. CHAUFER.

Soutenue en 1993

à Paris 6 .

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  • Résumé

    Le role des interactions dans la retention des proteines et le colmatage des membranes rend caduque la notion de tamis moleculaire. Ainsi deux proteines de taille tres differentes, le lysozyme et la serum albumine de buf (bsa), sont retenues de facon identique par une membrane organique de seuil de coupure eleve. La modification de membranes minerales (peu active en oxyde de zirconium) par depot de polymeres porteurs de fonctions amine quaternaire permet d'analyser les interactions mises en jeu dans la retention des proteines. La retention, par une membrane minerale non modifiee, du lysozyme et de la bsa decroit regulierement avec la force ionique et est lineaire en fonction de l'inverse de la racine carree de celle-ci. L'etude du potentiel zeta de la zircone met en evidence les interactions attractives et repulsives responsables de la retention et du colmatage des membranes. Ceux-ci diminuent lorsque la force ionique augmente. Le mode de retention correspond a une exclusion ionique des proteines, co-ions de la membrane ou de la couche de proteine adsorbee. Dans le cas des membranes modifiees, leur mode de retention des proteines depend de la nature, de la quaternisation et de la reticulation du polymere employe. Il suit un mode mixte (ionique et hydrophobe) mis en evidence par une etude hplc sur des supports de meme nature. La balance interactions ioniques/interactions hydrophobes depend de la capacite d'echange d'ions des membranes et de la nature de l'agent reticulant. Un modele de retention des proteines est propose. Il prend en compte l'exclusion sterique le colmatage des membranes. L'exclusion ionique en faisant intervenir la longueur de debye associee au solute et les interactions hydrophobes en introduisant un parametre d'interaction proteine-polymere. Ce mode de retention permet d'extraire selectivement, meme a force ionique elevee, la proteine de plus faible masse moleculaire a partir du melange lysozyme/bsa


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Informations

  • Détails : 216 P.
  • Annexes : 242 REF.

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  • Bibliothèque : Université Pierre et Marie Curie. Bibliothèque Universitaire Pierre et Marie Curie. Section Biologie-Chimie-Physique Recherche.
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  • Bibliothèque : Centre Technique du Livre de l'Enseignement supérieur (Marne-la-Vallée, Seine-et-Marne).
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : PMC RT P6 1993
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