Etude de protéines impliquées dans l'epissage des ARn pré messagers nucléaires chez la levure saccharomyces cerevisiae

par Frédérique Galisson

Thèse de doctorat en Biologie

Sous la direction de Daniel Blangy.

Soutenue en 1993

à Paris 6 .


  • Résumé

    L'excision-epissage est l'un des processus fondamentaux intervenant lors de la maturation des arns pré messagers nucléaires en arns messagers. Il a lieu au sein d'un complexe multi moléculaire, le spliceosome, constitué de protéines et de particules ribonucléoprotéiques, les particules snrnps. Les petits arns contenus dans les particules snrnps sont appelés snrnas, et sont au nombre de cinq: u1, u2 et u5, qui sont présents au sein de particules individuelles ; u4 et u6 qui sont présents au sein d'une même particule, la snrnp u4/u6. Chez la levure saccharomyces cerevisiae, des mutants conditionnels affectés dans la réalisation de ce processus ont été identifiés. Les mutants prp6-1 et prp9-1 sont déficients in vivo dans le processus d'epissage et présentent un export des arns pré messagers vers le cytoplasme. Dans le but de préciser les rôles des protéines prp6 et prp9 dans le processus d'excision-epissage, nous avons développé des approches immunologiques et biochimiques: des anticorps polyclonaux réagissant spécifiquement avec chacune des deux protéines ont été obtenus, et l'utilisation de ces anticorps a été combinée avec l'analyse de réactions d'epissage in vitro et avec la caractérisation des particules snrnps. Nous avons montré que la protéine prp6 est spécifiquement associée à la tri-snrnp u4/u6. U5 et nécessaire à son accumulation. Elle n'est pas constitutive, ni de la particule u4/u6, ni de la particule u5. Prp6 est la seule protéine de levure décrite, qui soit exclusivement associée à la tri-snrnp u4/u6. U5. La protéine prp9 est nécessaire à l'étape d'addition de la snrnp u2 sur l'arn pré messager lors de la mise en place du spliceosome in vitro. Cependant, elle n'est que faiblement associée à la particule snrnp u2. L'utilisation des anticorps a également permis de montrer qu'il existait dans les cellules héla un homologue structural et fonctionnel de la protéine prp9


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Informations

  • Détails : 210 p.
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : 397 REF. Notes bibliogr.

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  • Bibliothèque : Université de Versailles Saint-Quentin-en-Yvelines. Direction des Bibliothèques et de l'Information Scientifique et Technique-DBIST. Bibliothèque universitaire Sciences et techniques.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : T930527
  • Bibliothèque : Université Pierre et Marie Curie. Bibliothèque Universitaire Pierre et Marie Curie. Section Biologie-Chimie-Physique Recherche.
  • Consultable sur place dans l'établissement demandeur
  • Cote : T Paris 6 1993 553
  • Bibliothèque : Centre Technique du Livre de l'Enseignement supérieur (Marne-la-Vallée, Seine-et-Marne).
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : PMC RT P6 1993
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