Caracterisation moleculaire d'une sulfatase, d'une kappa-carraghenase et d'une iota-carraghenase chez deux bacteries marines : alteromonas carrageenovora et cytophaga drobachiensis

par Tristan Barbeyron

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de Pierre Lasserre.

Soutenue en 1993

à Paris 6 .

    mots clés mots clés


  • Résumé

    Afin d'etudier la structure des carraghenases bacteriennes, des banques genomiques ont ete construites a partir des bacteries marines carraghenolytiques alteromonas carrageenovora, alteromonas fortis et cytophaga drobachiensis. Un gene codant pour une sulfatase (atsa) dans a. Carrageenovora (atcc 43555), non inhibee par le sulfate inorganique, a ete clone. Sa sequence nucleotidique a ete determinee. L'etude de cette sulfatase demontre qu'elle n'est pas la glycosulfatase qui desulfate les produits terminaux d'hydrolyse issus de l'action de la kappa-carraghenase, mais est une arylsulfatase supplementaire dans cette bacterie. La proteine deduite de la sequence du gene ne montre aucune homologie avec d'autres proteines connues. Les sequences nucleotidique et proteique du gene cgka codant la kappa-carraghenase de a. Carrageenovora (mr 44412 da) sont presentees. Ce gene code pour une proteine de 397 acides amines et un peptide signal de 25 acides amines a ete identifie. L'enzyme pourrait etre coupee deux fois lors de son excretion. La kappa-carraghenase montre des homologies avec diverses -1,3-1,4-glucanases de la famille 16 des glycosidases ainsi qu'avec la -agarase de streptomyces coelicolor. Les residus glu#1#6#3 dans la kappa-carraghenase et glu#1#5#5 dans la -agarase seraient catalytiques. Ces resultats indiquent que des proteines ayant des structures tertiaires similaires peuvent avoir des specificites de substrat differentes. L'insert de la iota-carraghenase de c. Drobachiensis code pour une proteine qui aurait une masse moleculaire approximativement egale a celle de l'enzyme excretee. Cependant, son extremite nh#2 ne fait pas directement suite au peptide signal. Ceci suggere que, la aussi, une seconde coupure pourrait etre necessqire a son excretion. Il n'y a pas de sequence de shine-dalgarno en amont du gene de la iota-carraghenase mais les sequences appelees omega et epsilon pourraiet initier la traduction. Aucune homologie avec d'autres proteines connues n'a ete trouvee


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  • Détails : 260 P.
  • Annexes : 241 REF.

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  • Bibliothèque : Université Pierre et Marie Curie. Bibliothèque Universitaire Pierre et Marie Curie. Section Biologie-Chimie-Physique Recherche.
  • Non disponible pour le PEB
  • Cote : T Paris 6 1993 299
  • Bibliothèque : Station biologique. Service de documentation scientifique.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : T-231095160548088
  • Bibliothèque : Centre Technique du Livre de l'Enseignement supérieur (Marne-la-Vallée, Seine-et-Marne).
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : PMC RT P6 1993
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