L'alpha-chymotrypsine et ses derives hydrophobes en micelles inverses

par FRANCK PITRE

Thèse de doctorat en Biophysique moléculaire

Sous la direction de Marie Paule Pileni.

Soutenue en 1993

à Paris 6 .

    mots clés mots clés


  • Résumé

    Nous avons montre que la chymotrypsine, enzyme non membranaire, se localise au cur de la micelle inverse et qu'elle ne modifie pas le potentiel d'interaction intermicellaire. Afin de transformer la chymotrypsine en une enzyme membranaire, nous avons fixe chimiquement des molecules hydrophobes sur sa surface. La chymotrypsine ainsi modifiee est en contact avec la surface de la micelle inverse hote. Mais contrairement aux proteines peripheriques membranaires qui interagissent electrostatiquement avec les molecules tensioactives, le potentiel d'interaction intermicellaire n'est pas modifie.

  • Titre traduit

    Chymotrypsin and its hydrophobic derivatives in reverse micelles


  • Pas de résumé disponible.

Consulter en bibliothèque

La version de soutenance existe sous forme papier

Informations

  • Détails : 116 P.
  • Annexes : 106 REF.

Où se trouve cette thèse\u00a0?

  • Bibliothèque : Centre Technique du Livre de l'Enseignement supérieur (Marne-la-Vallée, Seine-et-Marne).
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : PMC RT P6 1993
  • Bibliothèque : Centre Technique du Livre de l'Enseignement supérieur (Marne-la-Vallée, Seine-et-Marne).
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : PMC RT P6 1993

Cette version existe également sous forme de microfiche :

  • Bibliothèque : Université de Lille. Service commun de la documentation. Bibliothèque universitaire de Sciences Humaines et Sociales.
  • Non disponible pour le PEB
  • Cote : 1993PA066206
  • Bibliothèque : Université Paris-Est Créteil Val de Marne. Service commun de la documentation. Section multidisciplinaire.
  • PEB soumis à condition
Voir dans le Sudoc, catalogue collectif des bibliothèques de l'enseignement supérieur et de la recherche.