Modification des proteines alimentaires par une transglutaminase : action du facteur xiii de plasma bovin sur la b caseine et une gliadine de type

par MARIE-CECILE ALEXANDRE

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de JACQUES GUEGUEN.

Soutenue en 1993

à Nantes .

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  • Résumé

    Les transglutaminases sont des acyl-transferases, dependantes du calcium, qui catalysent le transfert du groupement carboxamide d'un residu glutaminyl sur le residu lysyl d'une proteine (reticulation) ou sur une amine. En absence d'amine dans le milieu, le transfert se fait sur une molecule d'eau et la reaction catalysee est une desamidation. Nous avons etudie les potentialites de la transglutaminase du plasma, ou facteur xiii de coagulation du sang, pour modifier des proteines alimentaires, en particulier les proteines de ble. Cette etude a montre que l'activite greffante du facteur xiii est plus sensible que l'activite de desamidation aux conditions de milieux. A ph 7-7,5 et pour des temperatures de 37c a 65c, l'activite desamidante est preservee pendant plusieurs heures, contrairement a l'activite greffante. Ce phenomene resulte probablement d'une modification du site de fixation de l'amine dans ces conditions. Ce travail a egalement permis de montrer que le facteur xiii de plasma pouvait fonctionner en presence de solvants organiques et d'agents denaturants (uree, gucl, kscn) jusqu'a des concentrations de respectivement 15% (v/v) et 0,5m-1m. La stabilite de l'activite enzymatique en milieu strictement aqueux a 37c est amelioree en presence de dioxane et d'ethanol jusqu'a des teneurs de 15% et 25% respectivement. Ces caracteristiques ont permis d'envisager une modification des proteines de ble par le facteur xiii de plasma. Une prolamine modele, gliadine de type , s'est revelee etre un aussi bon substrat que la caseine pour l'enzyme. La modification de la gliadine , en presence de dioxane, conduit a un taux maximal de desamidation de 15% et un taux de greffage de la lysine de 17moles/mole. Cette etude a egalement montre que les deux residus lysyl de la gliadine , situes dans le domaine c-terminal, participent a la formation de liaisons glutamyl-lysyl qui conduisent a la reticulation de la proteine. La gliadine desamidee par voie enzymatique presente des caracteristiques physico-chimiques tres proches de celles de la gliadine desamidee par voie chimique. Cependant, le facteur xiii de plasma modifie preferentiellement le domaine c-terminal non repetitif de la gliadine alors que les sites de desamidation chimique sont localises essentiellement dans le domaine n-terminal repetitif


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