Recherche de la specificité des lectines bactériennes K88ac et K88ad : contribution à la connaissance de la glycosylation du fibrinogène

par Corine L'Hôte

Thèse de doctorat en Biochimie

Sous la direction de Ioannis Karamanos.


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  • Résumé

    Les fimbriae k88 (k88ab, k88ac, et k88ad) exprimes par certaines souches e. Coli enterotoxinogenes reconnaissent des glycannes de structures encore indeterminees. Pour etudier la specificite des lectines k88, les fimbriae ont ete purifies et biotinyles. La biotine a ete couplee sur les residus lysine a l'aide d'un succinimidyl ester de biotine, a ph 7,8 et pendant 4 h. Le rapport molaire biotine/sous-unite du k88 applique est de 2 a 5 de maniere a conserver l'activite et la specificite de reconnaissance des fimbriae. Il a ete montre que les lectines k88 reconnaissaient des glycoproteines du plasma dont le fibrinogene. Les chaines alpha du fibrinogene de cobaye sont reconnues par les trois lectines k88. Les lectines k88ab et k88ac reconnaissent egalement les chaines alpha du fibrinogene de cheval, seule la lectine k88ab reconnait les chaines alpha du fibrinogene porcin. De plus, la lectine k88ac reconnait les chaines beta du fibrinogene porcin et de meme que la lectine k88ad, les chaines gamma du fibrinogene porcin, humain, bovin et equin. La n-deglycosylation du fibrinogene n'affecte pas sa reconnaissance par les lectines k88. La presence supposee de o-glycannes a ete demontree pour les chaines alpha du fibrinogene de plusieurs especes, a l'aide d'une lectine vegetale specifique de la sequence beta-gal(1-3)ga1nac. L'utilisation d'une autre lectine vegetale a permis d'identifier la presence de fucose sur les n-glycannes du fibrinogene porcin. La mise en evidence des o-glycannes presente un grand interet pour la determination de la specificite des lectines bacteriennes k88ab, k88ac et k88ad

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Informations

  • Détails : 117 p
  • Annexes : Bibliogr. pp 103-113

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