Les protéines plasmatiques, sources potentielles de peptides biologiquement actifs : purification et caractérisation de peptides apparentés aux enképhalines libérés par hydrolyse enzymatique in vitro

par Isabelle Garreau

Thèse de doctorat en Sciences de la vie. Biochimie

Sous la direction de CLAUDE PEJOAN.


  • Pas de résumé disponible.


  • Pas de résumé disponible.


  • Résumé

    L'hydrolyse in vitro de proteines plasmatiques par la pepsine genere des peptides a activites biologiques diverses. Notre modele d'etude peptides apparentes aux enkephalines permet d'apporter des arguments experimentaux en faveur de l'existence in vivo d'une voie de liberation de sequences peptidiques mimant les effets biologiques de peptides endogenes. La caracterisation des peptides apparentes aux enkephalines est basee sur une approche methodologique qui associe des techniques separatives (chromatographie d'exclusion, clhp en phase inversee) a un dosage radioimmunologique utilisant des anticorps diriges contre les enkephalines; le caractere enkephaline-like des peptides identifies est demontre par des tests bases sur l'interaction ligand/recepteurs opioides. Le serum albumine bovine est la source principale sinon exclusive des peptides immunoreactifs de type met-enkephaline. L'un de ces peptides correspond a la sequence e-k-l-g-e-y-g-f-q (motif 394-402 du serum albumine bovine); un second peptide immunoreactif serait l'hexapeptide g-e-y-g-f-q deja identifie dans un hydrolysat de serum albumine de rat. Nos resultats designent les immunoglobulines comme source majeure de peptides immunoreactifs de type leu-enkephaline. Nous avons identifie les sequences immunoreactives y-l-v-l- et y-f-l respectivement dans les produits d'hydrolyse de plasma bovin et de -globulines, la sequence y-f-l est incluse dans le domaine ch3 des igg1 et igg2 bovines; la proteine plasmatique d'origine de la sequence y-l-v-l n'a pu etre determinee. Ces sequences peptidiques sont reconnues de maniere specifique par les anticorps anti-leu-enkephaline et leur caractere enkephaline-like a ete etabli par des tests cellulaires in vitro. Notre demarche experimentale est un modele applicable a la recherche de sources proteiques diverses susceptibles de liberer des peptides enkephaline-like et a la caracterisation d'autres activites biologiques dans les produits d'hydrolyse enzymatique de ces proteines. Des developpements de ce travail consisteraient a demontrer une liberation in vivo de peptides actifs, a partir de proteines plasmatiques, dependante de l'existence et de l'activite d'enzymes circulantes

Consulter en bibliothèque

La version de soutenance existe sous forme papier

Informations

  • Détails : 157 p
  • Annexes : Bibliogr.

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : Université de Limoges (Section Sciences et Techniques). Service Commun de la documentation.
  • Accessible pour le PEB
Voir dans le Sudoc, catalogue collectif des bibliothèques de l'enseignement supérieur et de la recherche.