Etude de la dextrane-saccharase de Leuconostoc mesenteroides NRRL B512F

par René-Marc Willemot

Thèse de doctorat en Microbiologie

Sous la direction de Pierre Monsan.

Soutenue en 1993

à Toulouse, INSA .


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  • Résumé

    Differentes formes de la dextrane-saccharase de leuconostoc mesenteroides nrrl b-512f ont ete purifiees. Pour cela, le dextrane associe a l'enzyme a tout d'abord ete elimine par action d'une preparation hautement pure de dextranase fongique. Plusieurs protocoles de purification de la dextrane-saccharase sont decrits. Une preparation d'activite specifique egale a 161 u/mg a ete obtenue. L'analyse electrophoretique de l'enzyme conduit a des resultats dependant de la methode de purification utilisee: dans tous les cas un poids moleculaire de 130000 est observe, mais des molecules actives de poids moleculaire 65000 sont egalement obtenues lorsqu'on purifie l'enzyme par ultrafiltration. Il pourrait s'agir d'une forme monomerique active, mais le plus souvent presente sous une forme agregee dans les milieux. L'enzyme presente un point isoelectrique egal a 4. L'effet activateur et stabilisateur du dextrane sur l'enzyme a ete etudie, ceux-ci sont etroitement dependants de la forme enzymatique utilisee. Le calcium n'est pas indispensable a l'activite enzymatique, mais l'edta inhibe partiellement et reversiblement cette activite. La specificite des reactions d'accepteur catalysees par la dextrane-saccharase s'avere trop etroite pour pouvoir utiliser cette enzyme en vue de transferer des unites glucose vers d'autres molecules comme des proteines, des peptides, des acides amines ou des polyosides autres que le dextrane

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Informations

  • Détails : 156 p

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  • Bibliothèque : Institut national des sciences appliquées. Bibliothèque centrale.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : 1993/224/WIL
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