Estérification et transestérification catalysées par la lipase de Mucor Miehei en solvants organique et supercritique

par Warawut Chulalaksananukul

Thèse de doctorat en Microbiologie. Biotechnologie

Sous la direction de Jean-Stéphane Condoret.

Soutenue en 1993

à Toulouse, INSA .


  • Résumé

    L'etude comparative du comportement cinetique de l'enzyme dans un solvant organique conventionnel (n-hexane) et un fluide supercritique (co#2sc) a ete realisee. Deux reactions enzymatiques, l'esterification modele simple et la transesterification pour la synthese de l'acetate de geranyle catalysee par la lipase immobilisee de mucor miehei (lyposyme) sont etudiees. La stabilite enzymatique est excellente et similaire dans les deux milieux. La pression (130 bars) n'affecte pas sensiblement la stabilite de l'enzyme, par contre, des facteurs tels que la temperature et la quantite d'eau. Selon le milieu considere, la quantite d'eau optimale ajoutee est differente. Les isothermes d'adsorption nous ont permis de determiner la quantite d'eau reelle autour du support enzymatique. Le meme optimum en eau de 10% (g/g) est obtenu dans les deux milieux et dans les deux reactions etudiees. L'etude des reactions d'esterification et transesterification realisees en milieu supercritique et dans l'hexane, contenant une teneur en eau optimale identique, nous a permis de montrer la similitude du mecanisme catalytique de la lipase de type ping-pong bi-bi avec inhibition par un des substrats dans les deux solvants. Cependant la vitesse maximale et les constantes cinetiques apparentes d'affinite sont differentes. Plusieurs hypotheses sont suggerees pour expliquer ce phenomene

  • Titre traduit

    Esterification and transesterification catalysed by lipase of mucor miehei in organic solvent and in supercritical fluid


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  • Cote : 1993/229/CHU
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  • Cote : 1993ISAT0001
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