Les serines hydroxymethyltransferases de la cellule vegetatle chlorophyllienne : proprietes et compartimentation

par VERONIQUE BESSON-RODRIGUEZ

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de MICHEL NEUBURGER.

Soutenue en 1993

à Grenoble 1 .

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  • Résumé

    La serine hydroxymethyltransferase(shmt) catalyse l'interconversion de la serine en glycine en presence d'un cofacteur, le tetrahydrofolate (present dans la cellule sous forme polyglutamylee). Au sein de la cellule vegetale chlorophylienne, nous avons montre que la shmt est non seulement presente dans les mitochondries mais aussi au sein des chloroplastes et du cytosol ou elle represente respectivement 10-15% et 20-25% de l'activite cellulaire totale. La shmt de mitochondries vegetales a ete purifiee a homogeneite avec un tres bon rendement et celle des chloroplastes a ete obtenue dans un tres haut degre de purete. De nombreuses caracteristiques physico-chimiques et cinetiques des shmt mitochondriale et chloroplastique ont ete determinees et sont generalement comparables pour les deux isoenzymes. Seul le ph optimum permet de differencier les deux isoformes, ce qui est parfaitement coherent avec les conditions physiologiques rencontrees par chaque isoenzyme in vivo. En ce qui concerne la shmt mitochondriale, les etudes realisees ont montre que l'enzyme a une tres forte affinite pour son cofacteur, le tetrahydrofolate, et que cette affinite varie fortement en fonction du nombre de residus glutamates contenus dans la chaine polyglutamylee. Ainsi, les km determines decroissent de 35 a 2, 5 micromolaire lorsque l'on passe d'un monoglutamate a un pentaglutamate. Ceci correspond a une affinite au moins dix fois plus forte entre un et cinq residus glutamate portes par le tetrahydrofolate. Par ailleurs, dans les mitochondries de feuilles de pois, les polyglutamates majeurs sont le tetra- et le pentaglutamate permettant ainsi a la shmt de fonctionner avec ses substrats preferentiels. Enfin, la determination de la constante d'equilibre de la reaction catalysee par la shmt mitochondriale montre que l'enzyme favorise, sur le plan thermodynamique, la formation de glycine et de methylenetetrahydrofolate


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  • Détails : 170 P.
  • Annexes : 147 REF.

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