Ingenierie de la ferredoxine 24fe-4s de clostridium pasteurianum

par VALERIE DAVASSE

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de Jean-Marc Moulis.

Soutenue en 1993

à Grenoble 1 .

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  • Résumé

    La ferredoxine 24fe-4s de la bacterie anaerobie clostridium pasteurianum est une proteine de 55 acides amines au caractere acide. Ses deux centres 4fe-4s sont lies a la chaine polypeptidique par l'intermediaire de 8 residus cysteine. Elle tient un role central de transporteur d'electrons dans le metabolisme de clostridium pasteurianum. Un gene codant pour cette ferredoxine a ete entierement synthetise a partir de 18 oligonucleotides. L'expression de ce gene chez escherichia coli produit une proteine recombinante totalement identique a la ferredoxine native. Le remplacement modulaire de segments de ce gene synthetique a permis d'obtenir des genes codant pour des formes modifiees de la ferredoxine au niveau de 5 acides carboxyliques en positions 6, 17, 33, 35 et 39, des prolines 19 et 48, de l'isoleucine 23 et de la cysteine 18. Le role des residus charges parait assez limite dans la reconnaissance de la ferredoxine avec deux de ses partenaires physiologiques lors du transfert d'electrons. Par contre, lorsque les changements touchent des residus proches, et donc l'environnement, des centres 4fe-4s, l'activite biologique est affectee. Le remplacement de la cysteine 18, ligand d'un des clusters, par une histidine ou une tyrosine conduit a des proteines pouvant remplacer la ferredoxine comme transporteur d'electrons entre deux de ses partenaires mais avec une cinetique tres particuliere


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  • Détails : 212 P.
  • Annexes : 171 REF.

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