Relations structure-fonction de l'oligopeptidase proline-spécifique (EC 3. 4. 21. 26) de Flavobacterium meningosepticum

par Sylvie Chevallier

Thèse de doctorat en Biologie

Sous la direction de Jean Gagnon.

Soutenue en 1993

à Grenoble 1 .

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  • Résumé

    L'oligopeptidase proline-specifique (pop) de f. Meningosepticum coupe presque exclusivement du cote c-terminal des prolines et des hydroxyprolines. Le remplacement d'une proline par un acide pipecolique transforme un substrat en un inhibiteur, ce qui confirme la forte stereospecificite de la pop au niveau du sous-site s1. La sequence proteique a ete determinee par sequencage chimique de la pop, et clonage et sequencage de son gene (2115 pb). La pop mature periplasmique comporte 685 residus pour une masse moleculaire de 76784 da et montre des homologies de sequence uniquement avec la pop de cerveau de porc (38%) et la protease ii d'e. Coli (24%). La sequence grsng comprenant la serine 536 du site actif marquee par le diisopropylfluorophosphate tritie est distincte de celle du site actif des proteases a serine connues, bien qu'elle soit en correlation avec la sequence consensus gxsxg/a. Les residus presumes de la triade catalytique de la pop (s536, d621, h655) sont disposes dans un ordre different de ceux de la chymotrypsine (h57, d102, s195) et de la subtilisine (d32, h64, s221), mais similaire a celui de la carboxypeptidase y (s146, d338, h397). L'existence de trois domaines n-terminaux structuralement analogues a l'immunophiline humaine fkbp-12 et d'un domaine catalytique c-terminal de structure alpha-beta hydrolase fold a ete demontree par analyse hca de la pop. Les pops et la protease ii d'e. Coli forment donc une nouvelle famille de proteases a serine structuralement proches de la dienelactone hydrolase et de la carboxypeptidase ii dont les domaines catalytiques montrent un repliement de type alpha-beta hydrolase

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  • Détails : 217 p., [3] f. de dépl. en coul

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  • Bibliothèque : Service interétablissements de Documentation (Saint-Martin d'Hères, Isère). Bibliothèque universitaire de Sciences.
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  • Cote : TS 93/GRE1/0076
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