Identification et caracterisation du recepteur de la fraction c5a du complement dans les neutrophiles humains

par LAURENCE MERY

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de FRANCOIS BOULAY.

Soutenue en 1993

à Grenoble 1 .

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  • Résumé

    L'anaphylatoxine c5a est un glycopeptide constitue par 74 acides amines qui derive de la proteine c5 du complement. La fixation du c5a sur des recepteurs specifiques presents a la surface des cellules phagocytaires declenche la migration de ces dernieres des vaisseaux sanguins vers le tissu lese, puis la production de radicaux oxygenes et la secretion d'enzymes proteolytiques. Nous avons isole, d'une banque construite a partir de cellules hl60 differenciees en granulocytes et par expression fonctionnelle dans des cellules cos 7 de rein de singe, l'adn complementaire codant pour le recepteur du c5a (rc5a). Nous avons montre que rc5a est tres rapidement phosphoryle dans les cellules hl60 differenciees en granulocytes et stimulees avec du c5a. Ce phenomene pourrait, en partie, expliquer le caractere transitoire des reponses declenchees par le facteur chimiotactique dans les neutrophiles. Il semble que la pkc (ou une kinase activee par la pkc) soit capable de phosphoryler le recepteur du c5a, occupe ou non par son ligand. Cependant, une autre enzyme, qui reconnait exclusivement le recepteur active, est probablement impliquee dans la phosphorylation de rc5a. Nous avons egalement etudie le role joue par l'extremite nh2 du recepteur du c5a dans la fixation du ligand. Les resultats que nous avons obtenus indiquent 1) que le domaine n-terminal du recepteur est necessaire au bon repliement de la chaine polypeptidique et a son transport vers la membrane plasmique et 2) que les charges negatives sont essentielles a la mise en place a la surface des cellules d'un recepteur capable de lier le c5a


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