Etude structurale du site toxique et de deux sites antigéniques d'une toxine curaremimétique

par Sophie Zinn-Justin

Thèse de doctorat en Spectrochimie

Sous la direction de Quy Dao Nguyen.


  • Résumé

    Le but de l'étude présentée dans ce document est de montrer l'apport de la détermination de la structure tridimensionnelle en solution de la toxine extraite du venin du naja nigricollis a la compréhension des mécanismes biologiques dans lesquels la toxine est impliquée. Cette étude comprend trois parties. Dans une première partie, la résolution de la structure tridimensionnelle de la toxine (61 acides amines, 4 ponts disulfure) est présentée. Le repliement de la toxine consiste en 3 boucles principales stabilisées par 3 ponts disulfure et 1 boucle c-terminale de plus petite taille stabilisée par un 4eme pont disulfure. Cette structure est très proche de celle d'une autre toxine de serpent, l'erabutoxine B, telle qu'elle a été déterminée par radiocristallographie. En revanche, aucune des molécules d'eau observées dans le cristal d'erabutoxine B n'a pu être mis en évidence par RMN sur la toxine. L'analyse des vitesses d'échange des protons amide de la toxine a plusieurs températures a permis d'aborder l'étude de la dynamique de la toxine. Dans une deuxième partie, les sites antigéniques correspondant a deux anticorps neutralisant l'activité toxique de la toxine ont été identifies. La comparaison de ces sites avec le site toxique a permis d'élucider les événements moléculaires associes au mécanisme de neutralisation. Dans une dernière partie, la connaissance de la structure du site toxique a permis de tenter de reconstruire ce site au sein d'une plateforme structurale stable et de petite taille

  • Titre traduit

    Structural study of the toxic site and two antigenic sites of a curaremimetic toxin


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Informations

  • Détails : 1 vol. (83 p.86 col.)
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr. 177 réf.

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  • Bibliothèque : Muséum national d'histoire naturelle. Bibliothèque centrale.
  • PEB soumis à condition
  • Cote : 135 366
  • Bibliothèque : CentraleSupélec. bibliothèque.
  • Non disponible pour le PEB
  • Cote : TH 55550
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