Modifications des proteines par voie electrochimique : glycation et reduction des ponts disulfures. aspects analytiques et applications

par Philippe Cayot

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de GERARD TAINTURIER.

Soutenue en 1993

à Dijon .

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  • Résumé

    L'evaluation du taux de glycation obtenu par voie electrochimique sur des proteines en presence de galactose a ete effectuee grace a quatre methodes: le dosage des groupes amino par l'acide trinitrobenzene sulfonique, le dosage de la lysine dans les hydrolysats proteiques, le dosage du deoxygalactitol lysine dans les hydrolysats, et le dosage de l'homoarginine dans les hydrolysats de proteine guanidisee. La comparaison des resultats obtenus par ces quatre methodes permet de conclure quant au type de glycation. L'alkylation reductrice par voie electrochimique s'obtient avec des proteines basiques, de la caseine esterifiee ou de la caseine en presence d'un detergent cationique en milieu exclusivement aqueux pour un ph superieur ou egal a 8. La reduction electrochimique des ponts disulfures du lysozyme s'opere pour un ph superieur ou egal a 8. Pour la caseine en solution aqueuse ou le melange caseine+detergent en solution hydro-alcoolique, les modifications obtenues proviennent de reactions de maillard. La decomposition mathematique des cinetiques de trinitrophenylation de proteine fait apparaitre deux ou trois groupes cinetiques bien distincts. Ces groupes de reactivite disparaissent en presence d'un detergent, ce qui ralentit la modification de la proteine. L'uree a haute concentration bloque la reaction de l'acide trinitrobenzene sulfonique sur les groupes amines. Lors d'une separation de proteines, l'emploi de l'uree en grandes quantites pose un probleme d'elimination


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Informations

  • Détails : 271 P.
  • Annexes : 360 REF.

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