Synthèse et structure de complexes modèles de monooxygenases à cuivre

par El Houssine Alilou

Thèse de doctorat en Chimie organique. Cristallographie

Sous la direction de Marius Réglier.

Soutenue en 1993

à Aix-Marseille 3 .


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  • Résumé

    Les travaux presentes dans ce memoire concernent la modelisation chimique du site actif de trois cuproproteines: l'hemocyanine hc, la tyrosinase tyr et la dopamine beta hydroxylase dbh. Nous avons prepare une serie de complexes binucleaires, modeles de hc et de tyr, batis a partir d'un espaceur, le groupement biphenyl, sur lequel des bras ethylamino sont fixes par l'intermediaire d'une fonction imine, amide ou amine. Ces complexes constituent en fait les premiers vrais modeles de tyrosinase, l'un d'entre eux etant capable de reproduire a la fois les proprietes structurales et chimiques de cette enzyme. Nous avons obtenu un complexe binucleaire pour lequel un atome de chlore ponteur est coordine a deux atomes de cu, la linearite de la liaison cu-cl-cu est imposee par la symetrie cristallographique. Des complexes modeles du site cu#b de la dbh ont ete construits sur un atome d'azote tripodal portant des bras phenethylamide, pyridyl, phenyl ou phenoxy. Cette serie a donne lieu a une analyse structurale: la coordination autour du cuivre correspond a une pyramide a base carree. Dans une autre serie, le bras phenyl ou phenoxy est remplace par un deuxieme bras pyridyl ou phenethylamide, nous avons pu etudier: 1) la reactivite du complexe de cuivre(i) et montrer que celui-ci est un bon modele de monooxygenase: il peut etre utilise pour realiser l'hydroxylation de carbones aliphatiques par activation du dioxygene; 2) la structure cristallographique du complexe de cuivre(ii). Le cuivre est dans un environnement de pyramide a base carree dans lequel c'est l'oxygene de la fonction amide qui occupe la position apicale

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  • Détails : 163 p

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  • Bibliothèque : Université d'Aix-Marseille (Marseille. Saint-Jérôme). Service commun de la documentation. Bibliothèque de sciences.
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  • Bibliothèque : Université d'Aix-Marseille (Marseille. Saint-Jérôme). Service commun de la documentation. Bibliothèque de sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : T 1985/A-B
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