Etude biochimique de la structure d'un canal calcium de type N et d'un canal potassium sensible à l'apamine

par Christian Lévêque

Thèse de doctorat en Biologie cellulaire et microbiologie

Sous la direction de Michael Seagar.

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  • Résumé

    Nous avons utilise l'omega-conotoxine gvia et l'apamine, deux toxines specifiques respectivement des canaux calcium de type n et des canaux potassium de type sk pour etudier la structure de leurs recepteurs localises dans les terminaisons nerveuses. Trois polypeptides de 86, 59 et 30 kda pourraient constituer les sous-unites du canal potassium sensible a l'apamine. Nous montrons a l'aide de la technique de marquage par photoaffinite que le polypeptide de 59 kda resulte d'une proteolyse de la proteine de 86 kda. Nous avons purifie a l'homogeneite le canal calcium de type n. Nous montrons: 1) qu'il est associe a la synaptotagmine et a la syntaxine, deux proteines impliquees dans l'ancrage et la fusion des vesicules synaptiques. 2) que la synaptotagmine est reconnue par les igg de patients atteints du syndrome myasthenique de lambert-eaton


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Informations

  • Détails : 166 f.
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr. f. 242-166

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  • Bibliothèque : Université Aix-Marseille (Marseille. Luminy). Service commun de la documentation. Bibliothèque de sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : 22780
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