Caractérisation des centres FE-S de la nitrate réductase de Escherichia coli : études biochimiques et physico-chimiques des enzymes après mutagénèse dirigée

par Valérie Augier

Thèse de doctorat en Biologie cellulaire et microbiologie

Sous la direction de Francis Blasco.

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  • Résumé

    En anaerobiose et en presence de nitrate, le systeme polyenzymatique formiate-nitrate reductase est synthetise chez escherichia coli. La nitrate reductase a et la formiate deshydrogenase-n sont les deux enzymes principales de ce systeme qui couple l'oxydation du formiate a la reduction du nitrate en nitrite. Nous avons mis en evidence, grace a l'etude detaillee par resonance paramagnetique electronique (rpe) de la nitrate reductase purifiee, la presence dans cette enzyme de quatre centres fe-s, un centre (3fe-4s) et trois centres (4fe-4s). Ces centres peuvent etre classes en deux groupes de deux centres en fonction de leur potentiel d'oxydoreduction. La sous-unite narh de la nitrate reductase presente quatre groupes de cysteines tres semblables a ceux liant les centres fe-s des ferredoxines. La mutagenese dirigee des premieres cysteines de chacun des quatre groupes (i, ii, iii et iv), suivie de l'etude biochimique et de rpe des enzymes mutees, a montre que ces arrangements de cysteines sont bien impliques dans la coordination des centres fe-s de la nitrate reductase: la sous-unite narh est donc une unite de transfert d'electrons. Cette etude nous a egalement permis de proposer une correspondance entre les groupes de cysteines de la sous-unite narh et les centres fe-s de la nitrate reductase. Ainsi, nous avons determine clairement que les premieres cysteines du groupe i coordonnent le centre 1, et nous avons propose que les groupes de cysteines ii, iii et iv coordonnent respectivement les centres fe-s 3, 2 et 4


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Informations

  • Détails : 182 p.
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr.f. 169-182

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  • Bibliothèque : Université Aix-Marseille (Marseille. Luminy). Service commun de la documentation. Bibliothèque de sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : 21964
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