Inactivation des lipases digestives et microbiennes

par Claire Cudrey

Thèse de doctorat en Enzymologie

Sous la direction de Robert Verger.


  • Résumé

    Le seul residu de cysteine (sh#1#1) des lipases pancreatiques de chien (dpl) et de cobaye (r-gpl) ne reagit qu'avec l'acide 5-dodecyldithio 2-nitrobenzoique (c#1#2-tnb), reactif amphiphile specifique des thiols. Bien qu'eloigne du centre actif le marquage de ce residu entraine une perte de l'activite lipolytique de la dpl et de la r-gpl. Une fois liee au sh#1#1 par un pont disulfure, la chaine thiododecyl empecherait, par gene sterique le mouvement de la beta-5 loop qui est impliquee dans la formation du trou de l'oxyanion. Deux autres lipases, extraites de rhizomucor miehei et de geotrichum candidum, sont egalement inactivees par ce meme reactif amphiphile (c#1#2-tnb). La tetrahydrolipstatine (thl) est un inactivateur beta lactonique qui reagit avec la serine du site actif. Le partage de ce compose est tres en faveur de la phase triglyceridique d'une emulsion et ceci meme en presence de sels biliaires. Cette propriete physico-chimique semble etre necessaire tous les inactivateurs de lipase susceptibles d'etre utilises dans des conditions physiologiques. Nous avons synthetise des phosphonates amphiphiles qui miment l'etat de transition forme pendant l'hydrolyse des liaisons ester carboxyliques. Ces composes phosphores ont ete testes en tant qu'inactivateurs de lipases. La lipase gastrique s'est revelee plus sensible a cette famille de produits que la lipase pancreatique. Dans cette serie l'inactivateur le plus puissant est le o-methyl o-(p-nitrophenyl) n-pentylphosphonate


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  • Détails : 139 f.
  • Annexes : Bibliogr. 139 f.

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  • Bibliothèque : Université Aix-Marseille (Marseille. Luminy). Service commun de la documentation. Bibliothèque de sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : 21851
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