Relations structure fonction de la rusticyanine chez Thiobacillus ferrooxidans : du fermenteur au cristal

par Frédéric Nunzi

Thèse de doctorat en Biologie cellulaire et microbiologie

Sous la direction de Mireille Bruschi.


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  • Résumé

    La chaine de transfert d'electrons impliquee dans l'oxydation du fer par thiobacillus ferrooxidans, lors des phenomenes de biolixiviation, est peu connue. Afin d'en preciser les premieres etapes, nous nous sommes donc interesses aux relations structure/fonction du composant majeur de cette chaine: la rusticyanine. La construction d'un fermenteur adapte a la culture de t. Ferrooxidans a permis une approche structurale. Ainsi, l'utilisation de differentes techniques biophysiques (rmn, rpe, electrochimie) et biochimique (sequencage) ont permis de mieux caracteriser la rusticyanine. Il s'agit d'une proteine a cuivre de type i qui presente une grande stabilite entre ph2 et 9. Elle possede un potentiel redox eleve de +570 mv a ph6,2. Le centre redox parait plus enfoui au sein de la proteine et sa geometrie pourrait se rapprocher d'un tetraedre regulier. L'etude de la sequence de la proteine et les predictions de structures secondaires mettent en evidence les 4 ligands du cuivre: his85, cys138, his143, et met148. Il en ressort que la rusticyanine semble essentiellement constituee de feuillets beta organises en tonneau. Ces hypotheses seront verifiees par une etude cristallographique que nous avons egalement initiee

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Informations

  • Détails : 197 p. - [25] p. d'annexe
  • Annexes : Bibliogr 194 REF.

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  • Bibliothèque : Université d'Aix-Marseille (Marseille. St Charles). Service commun de la documentation. Bibliothèque universitaire de sciences lettres et sciences humaines.
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