Purification, caracterisation et localisation immunohistochimique de trois proteases a serine de type kalikreine a partir des glandes sous-maxillaires de rat

par ABDERRAHMAN ELMOUJAHED

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de Francis Gauthier.

Soutenue en 1992

à Tours .

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  • Résumé

    Les kallikreines tissulaires sont codees par une famille multigenique dont le nombre de genes varie de 3 a 25 selon les especes. Trois nouvelles enzymes appartenant a la superfamille des kallikreines ont ete purifiees et caracterisees a partir d'un homogenat de glandes sous-maxillaires de rat et denommees rk3, rk7 et rk8. Nous avons demontre une specificite restreinte pour ces 3 proteases, laissant supposer que chacune peut avoir un substrat specifique. Cependant aucune d'entre elles ne presente d'activite kininogenasique aussi bien in vitro, en utilisant un kininogene purifie, qu'in vivo, apres injection de l'enzyme dans la circulation generale. Afin de determiner les substrats physiologiques potentiels des kallikreines, nous avons etudie leur localisation cellulaire par immunochimie ainsi que leur distribution dans les glandes sous-mandibulaires et sublinguales par des techniques immunohistochimiques. L'etude de la variation des concentrations des kallikreines tissulaires dans des situations physiologiques normales, apres castration ou administration d'androgenes ainsi que d'un antagoniste beta-adrenergique, nous ont permis de mettre en evidence un dimorphisme sexuel, de preciser la nature et l'importance relative d'un controle hormonal et du systeme lymphatique dans la regulation de la synthese et de la secretion de ces differentes kallikreines


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  • Annexes : 353 REF

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