Etude de la sécrétion de la protéinase acide par Candida albicans : purification, participation à la pathogénicité des souches et rôle immunogène dans les candidoses systémiques

par Asmâa Chbani-Rima

Thèse de doctorat en Microbiologie

Sous la direction de Jean-Paul Séguéla.

Soutenue en 1992

à Toulouse 3 .


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  • Résumé

    Candida albicans est un champignon opportuniste, saprophyte du tube digestif. Cultive sur milieu contenant des proteines comme source d'azote, il secrete une proteinase acide (45 kda). Une etude de la secretion de cette proteinase a demontre que les souches pathogenes 7202, 3444 et 3623 presentent une activite proteolytique plus importante que la souche non pathogene 7400. La virulence des souches testees a ete confirmee in vivo chez la souris. Parallelement, une etude in vitro de l'adhesion des souches 3623 et 7400 aux cellules epitheliales vaginales humaines, etablit un index d'adhesion de 28,3 pour la souche pathogene et seulement 3,51 pour la souche commensale, permettant ainsi d'etablir une correlation entre la secretion de la proteinase et l'infectiosite. Par la technique de l'immunoblotting, nous avons utilise la proteinase acide purifiee comme support antigenique pour mettre en evidence des anticorps (igg) anti-proteinase dans le serum de souris infectees par une souche pathogene 7202 (forte activite proteolytique) alors que les serums de souris infectees par la souche commensale 7400 sont negatifs. Dans le cas des serums humains, des anticorps (igg) antiproteinase sont presents dans les serums ayant des titres eleves en anticorps anti-candida et inexistants dans le serum de sujets porteurs sains. En conclusion, la secretion de la proteinase acide par candida albicans pourrait etre utilisee, d'une part, pour etudier le pouvoir pathogene des souches et, d'autre part, dans le serodiagnostic des candidoses systemiques en raison des proprietes immunogenes de l'enzyme

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Informations

  • Détails : 118 f

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  • Bibliothèque : Université Paul Sabatier. Bibliothèque universitaire de sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : 1992TOU30182
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