Caractéristiques moléculaires et fonctionnelles d'une protéine mitochondriale de choc thermique de type hsp70 chez Phaseolus vulgaris

par Vincent Vidal

Thèse de doctorat en Physiologie végétale

Sous la direction de Raoul Ranjeva.

Soutenue en 1992

à Toulouse 3 .


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  • Résumé

    Au laboratoire, sont etudies les problemes lies a l'intervention du calcium dans la chaine de transduction de signaux extracellulaires chez les vegetaux. Dans ce contexte, a partir d'une banque d'adnc de haricot, un travail de clonage de calciproteines a ete entrepris. Le but de cette these a ete de caracteriser le produit d'un de ces clones sur les plans structural et fonctionnel. Le clone retenu code pour une proteine de choc thermique de masse moleculaire de 70 kda ou hsp70 qui comprend une extension de sequence en n-terminal. A l'aide d'experiences d'import dans des organites isoles des produits de transcription-traduction in vitro, il a ete demontre que le clone code pour le precurseur d'une hsp70 mitochondriale ou mthsp70. L'immunodetection, a l'aide d'anticorps site-specifique, a montre que cette proteine s'accumule dans la matrice sous forme de complexes de 270 et 420 kda. L'expression de mthsp70 est constitutive, cependant, lors d'un choc thermique, son expression est regulee au niveau post-transcriptionnel car le taux de son arnm augmente fortement sans variation apparente de la quantite de mthsp70. La caracterisation fonctionnelle a montre que mthsp70 est d'une part, phosphorylee de maniere calcium dependante, la forme phosphorylee etant un oligomere de 170 kda, d'autre part, affine pour l'atp et le calcium suggerant un mecanisme d'autophosphorylation. Ainsi, une hsp70 codee par un gene nucleaire et specifiquement vectorisee vers les mitochondries a ete caracterisee. Par son aptitude a s'associer a des proteines, elle pourrait intervenir dans les mecanismes de protection d'enzymes-cles, l'interaction reversible etant sous controle de la phosphorylation

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Informations

  • Détails : 1 vol.([3]-84 f.-26 p. de pl)

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  • Bibliothèque : Université Paul Sabatier. Bibliothèque universitaire de sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : 1992TOU30087
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