Etude structurale et dynamique des peptides en solution par rmn

par Bruno Kieffer

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de Jean-François Lefèvre.

Soutenue en 1992

à Strasbourg 1 .

    mots clés mots clés


  • Résumé

    La resonance magnetique nucleaire (rmn) est une methode de choix pour l'etude de peptides de petites et moyennes tailles impliques dans des processus de reconnaissance intermoleculaire. La comprehension de ces mecanismes de reconnaissance fait intervenir non seulement la structure des molecules en presence, mais aussi leur capacite d'adaptation conformationnelle qui est reliee a la flexibilite de ces molecules. L'etude et la quantification des phenomenes de relaxation entre spins a l'interieur d'un peptide permet d'acceder a des informations structurales et dynamiques. Cependant, la complexite des mecanismes de relaxation ou la faible sensibilite de noyaux comme le carbone 13 rendent la determination de ces parametres difficile. Nous avons developpe des methodes spectroscopiques et informatiques permettant de quantifier et d'analyser ces parametres de relaxation. Nous avons applique ces methodes a l'analyse de la structure et de la dynamique de deux types de peptides. D'une part, nous avons modelise la structure et la flexibilite de deux peptides cycliques mimant un site antigenique de l'hemagglutinine du virus de la grippe. D'autre part, nous nous interesses a la structure d'un tetrapeptide issu de la fibronectine et implique dans le phenomene d'adhesion cellulaire

  • Titre traduit

    Structural and dynamics study of peptides in solution by nmr


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  • Annexes : 150 REF

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  • Bibliothèque : Université de Strasbourg. Service des bibliothèques. Bibliothèque L'Alinéa.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : Th.Strbg.Sc.1992;1280
  • Bibliothèque : Université de Strasbourg. Service des bibliothèques. Bibliothèque L'Alinéa.
  • Non disponible pour le PEB
  • Cote : H 503.000,1992
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