Biogenese et topographie de la spiraline chez les spiroplasmes et expression de son gene chez escherichia coli

par Michel Le Henaff

Thèse de doctorat en Sciences biologiques

Sous la direction de HENRI WROBLEWSKI.

Soutenue en 1992

à Rennes 1 .

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  • Résumé

    La spiraline est la proteine majoritaire de la membrane de certaines especes de spiroplasmes (bacteries pathogenes de formes spiralees appartenant a la classe des mollicutes). La proteine est acylee et son gene a ete clone et sequence. Cette these montre que la spiraline est une lipoproteine de surface. La preproteine contient une sequence signal de 23 acides amines typique des lipoproteines bacteriennes. Apres insertion dans la membrane et transformation de la cysteine-24 en dipalmitoyl-glyceryl-cysteine, la sequence signal est clivee par une enzyme probablement analogue a la peptidase signal ii des eubacteries gram-negatives. La maturation de la spiraline s'acheve par la n-myristoylation de la cysteine modifiee. L'analyse des fragments trypsiques p3(t) et p14(t) et l'utilisation d'anticorps anti-spiraline indiquent que la proteine est ancree dans le feuillet externe de la membrane par la partie lipidique et que la totalite de la chaine polypeptidique est localisee a la surface du spiroplasme. Par ailleurs, les spiralines de spiroplasma citri et de s. Melliferum sont antigeniquement peu conservees bien que la comparaison de leurs sequences revele une homologie effective. L'utilisation d'anticorps anti-spiraline (polyclonaux et monoclonaux) montre que, chez le colibacille transforme, le niveau de l'expression du gene de la spiraline est faible et que la proteine est localisee dans les quatre compartiments de la bacterie


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Informations

  • Détails : 1 vol. (156-XVII p.)
  • Annexes : 271 REF

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  • Bibliothèque : Université de Rennes I. Service commun de la documentation. Section sciences et philosophie.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : TA RENNES 1992/79
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