Etude de l'activite proteine phosphatase endogene de la phosphatase alcaline des membranes plasmiques de foie de rat

par Denis Sarrouilhe

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de Michel Baudry.

Soutenue en 1992

à Poitiers .

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  • Résumé

    La phosphatase alcaline (pal) et un enzyme largement repandu dans tous les regnes et dont le role biologique precis n'a toujours pas ete etabli. Compte tenu de la localisation membranaire de la pal, il etait interessant d'etudier son activite proteine phosphatase au sein de son environnement naturel. Dans un premier temps, nous avons pu montrer en utilisant comme substrat de l'enzyme le para-nitrophenyl-phosphate que l'activite qui revient a la pal au sein des membranes plasmiques etait relativement faible au ph physiologique. Dans une seconde approche, les phosphorylations endogenes ont ete analysees par autoradiographie apres separation electrophoretique. Ainsi, 2 phenomenes cinetiques ont ete mis en evidence: la phosphorylation des proteines par les proteines kinases et la formation de 2 intermediaires de phosphorylation de la pal, de masse moleculaire 151 et 135 kda. Le bromolevamisole, un puissant inhibiteur de la pal stabilise ces 2 intermediaires de phosphorylation, et parallelement a cette inhibition l'accumulation d'une phosphoproteine de 18 kda est observee. Si la pal ne semble pas etre la principale proteine phosphatase des membranes plasmiques de foie de rat, l'identification de la 18 kda devrait toutefois permettre une meilleure comprehension du role de cet enzyme


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Informations

  • Annexes : Bibliogr. : 165 REF.

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  • Bibliothèque : Université de Poitiers. Service commun de la documentation. Section Sciences, Techniques et Sport.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : TS 27-2-511
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