Structure et propriete de deux proteines ribosomiques (cl40 et cl22) du chloroplaste d'epinard

par Pierre Carol

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de Régis Mache.

Soutenue en 1992

à Paris 11 .

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  • Résumé

    Nous avons recherche parmi les proteines ribosomiques chloroplastiques celles qui presentent une propriete originale compare au ribosome de e. Coli. Un adnc, codant pour la proteine-r cl40, a ete isole a l'aide d'anticorps dirige contre des fractions d'hplc contenant des petites proteines basiques specifiques du ribosome chloroplastique. La sequence primaire de la cl40 ne presente aucune homologie avec les proteines-r de e. Coli. Par comparaison avec son homologue chez le pois, il apparait que cl40 est la moins conservee des proteines chloroplastiques. Nous avons egalement caracterise les proprietes de liaison a l'erythromycine et a l'arn de la proteine cl22. La cl22 est marquee par un derive radioactif de l'erythromycine, ce qui suggere une localisation aux abords du centre peptidyl transferase. Nous avons montre que la proteine cl22 surproduite est capable de se lier a l'arnr 5s, ce qui la distingue de son homologue bacterien. La partie centrale de la proteine est necessaire pour la liaison a l'arn, et les 30 derniers acides amines ne sont pas necessaires. Par mutagenese dirigee, nous avons voulu tester l'importance des residus tyrosine dans la liaison a l'arn. Aucune des mutations effectuees n'altere l'affinite pour l'arn. En conclusion, nous avons montre que le ribosome chloroplastique possede des proteines specifiques comme cl40 ou, qui ont une propriete nouvelle que ne possede pas l'homologue chez e. Coli


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Informations

  • Annexes : 190 REF

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  • Bibliothèque : Centre Technique du Livre de l'Enseignement supérieur (Marne-la-Vallée, Seine-et-Marne).
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : TH2014-010895
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