Mecanisme de phosphorylation de la phosphoenolpyruvate carboxylase des feuilles de sorgho

par NAIMA BAKRIM

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de Jean Vidal.

Soutenue en 1992

à Paris 11 .

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  • Résumé

    Dans les feuilles de sorgho, la phosphoenolpyruvate carboxylase (e. C. 4. 1. 1. 31, pepc, forme photosynthetique) est regulee par l'action de metabolites photosynthetiques (l-malate, retro-inhibiteur, glucose-6p et trioses-p, activateurs allosteriques) et par une modification post-traductionnelle qui opere par phosphorylation diurne sur le residu serine no 8 du domaine n-terminal de la proteine. La phosphorylation de la pepc entraine une augmentation de son activite catalytique et de son ki apparent pour le l-malate. Cette phosphorylation est induite par une proteine serine-kinase, dont l'activite est fortement stimulee a la lumiere par une neo-synthese proteique qui fait intervenir la chaine de transfert electronique dans les thylacoides et le cycle de benson-calvin. Nos resultats suggerent qu'un metabolite photosynthetique declencherait la synthese de la proteine kinase dont l'activite depend de l'intensite lumineuse. L'inhibition de la phosphorylation de la pepc in vivo, a la lumiere diminue fortement la capacite de fixation photosynthetique du co#2 par la feuille. La phosphorylation de la pepc constituerait un mecanisme de protection de l'enzyme contre les concentrations particulierement elevees de malate a la lumiere dans la feuille. De plus, en s'ajustant au niveau de l'energie lumineuse, elle contribuerait a la coordination des cycles c#4 et de benson-calvin et ainsi a l'homeostasie photosynthetique c#4


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  • Annexes : 259 REF

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  • Bibliothèque : Centre Technique du Livre de l'Enseignement supérieur (Marne-la-Vallée, Seine-et-Marne).
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : TH2014-010742
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