Interaction des inhibiteurs proteiques avec les proteases. Etude conformationnelle du troiseme domaine de l'ovomucoide de dindon et de son complexe avec l'elastase pancreatique

par HAKIM BOUCHEKOUK

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de CHARIS GHELIS.

Soutenue en 1992

à Paris 11 .

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  • Résumé

    L'interaction de l'elastase pancreatique avec un inhibiteur proteique, le troisieme domaine de l'ovomucoide a ete etudiee. L'activite enzymatique, la fluorescence, la difference d'absorbance dans l'ultraviolet ainsi que le marquage des tyrosines de l'inhibiteur par le tetranitromethane ont ete utilises pour etudier la topologie de l'interaction. Deux changements conformationnels de faible amplitude ont ete mise en evidence lors de la formation du complexe. Un premier changement conformationnel de pkapp 9,920,01 est attribue a des rearrangements conformationnels au niveau de l'aire d'interaction. Un second changement conformationnel de pkapp 11,880,20 reflete des ajustements du segment primaire d'inhibition, dus a l'ionisation du residu du tyrosine 31 de l'inhibiteur dans le complexe. Lors de la dissociation de l'un des derniers complexes intermediaires une transition correspondant a l'ionisation d'un groupe de pkapp 12,52 a ete observee. Cette transition structurale est attribuee a l'elastase dans ce complexe. La nitration de trois residus de tyrosine de l'inhibiteur libre induit une perte de sa capacite inhibitrice (rapport inhibiteur/elastase de 2). Cette inactivation partielle de l'inhibiteur est reversible, etant donne que la reduction des nitrotyrosines restaure totalement la fonction inhibitrice. Cette etude nous a permis d'analyser les ajustements conformationnels induits par la formation du complexe enzyme:inhibiteur et d'impliquer ainsi la tyrosine 31 dans le processus d'inhibition


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  • Annexes : 186 REF

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  • Bibliothèque : Centre Technique du Livre de l'Enseignement supérieur (Marne-la-Vallée, Seine-et-Marne).
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : TH2014-010648
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