Polymorphisme de l'operon histidine chez les lactocoques

par CHRISTINE DELORME

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de Pierre Renault.

Soutenue en 1992

à Paris 7 .

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  • Résumé

    Les souches de l. Lactis subsp. Lactis isolees du milieu laitier ne peuvent pas synthetiser d'histidine a l'inverse des souches isolees de vegetaux. Les genes impliques dans la voie de biosynthese de l'histidine ont ete clones a la fois dans une souche d'origine vegetale et d'origine laitiere. Ces genes sont organises en un operon, comprenant 12 cadres ouverts de lecture dont 8 codent pour des proteines qui presentent de l'homologie avec les enzymes impliquees dans la voie de biosynthese de l'histidine. L'operon non fonctionnel, isole d'une souche de lactocoques laitiers, presente des deletions d'une paire de bases qui conduisent a la synthese de 5 proteines tronquees, ainsi que des substitutions qui expliquent l'auxotrophie des souches laitieres. Une partie de l'operon histidine provenant de l. Lactis subsp. Cremoris, a ete sequence et a revele une zone de forte homologie de 80%, ainsi qu'une zone de faible homologie de 50% par rapport aux autres souches. L'analyse statistique du contenu en bases gc, du biais de codon et la presence de repetitions directes inhabituelles, suggerent que cette region de faible homologie de l'operon histidine aurait evolue plus par un transfert de genes que par une forte derive genetique


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Informations

  • Annexes : 227 REF

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  • Bibliothèque : Université Paris Diderot - Paris 7. Service commun de la documentation. Bibliothèque Universitaire des Grands Moulins.
  • Accessible pour le PEB
  • Cote : TS1992
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