Etude de l'implication de l'activite proteine tyrosine kinase de la p561ck dans la transduction du signal d'activation des lymphocytes t

par SILVIA DANIELIAN

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de Rémi Fagard.

Soutenue en 1992

à Paris 7 .

    mots clés mots clés


  • Résumé

    La phosphorylation des proteines sur des residus tyrosine est un evenement precoce et essentiel de la regulation de l'activation des lymphocytes t. Celle-ci peut etre declenchee par stimulation du recepteur de l'antigene (tcr-cd3) et par la glycoproteine cd2. L'identite des proteines tyrosine kinases directement activees par ces voies de signalisation n'etait pas determinee. Dans cette etude, nous avons demontre que l'activation des lymphocytes t humains par des anticorps anti-cd3 ou anti-cd2 augmente, de maniere precoce et transitoire, l'activite proteine tyrosine kinase de la p561ck. Par l'utilisation des mutants de la lignee jurkat, nous avons demontre que l'expression du complexe tcr-cd3 n'est pas essentielle pour l'augmentation de l'activite kinase de la p561ck induite par les anti-cd2; en revanche, l'expression de la tyrosine phosphatase cd45 semble necessaire pour le couplage fonctionnel entre cd2 et la p561ck. La p561ck subit des modifications de son etat de phosphorylation au cours de l'activation des lymphocytes t: l'augmentation de l'activite kinase de la p561ck est suivie d'une hyperphosphorylation correlee avec une augmentation du poids moleculaire apparent de la kinase. Le mecanisme implique dans l'hyperphosphorylation de la p561ck est fonctionnellement couple a la voie de signalisation du tcr-cd3. L'utilisation d'un inhibiteur des tyrosines phosphatases nous a permis d'etablir un rapport entre l'hyperphosphorylation de la p561ck et des modifications de son activite kinase specifique. Bien que l'apparition de la forme hyperphosphorylee de la p561ck soit ulterieure a l'augmentation de son activite kinase, il ne semble pas que cette hyperphosphorylation soit indispensable au retour a l'activite kinase de base


  • Pas de résumé disponible.

Consulter en bibliothèque

La version de soutenance existe sous forme papier

Informations

  • Annexes : 728 REF

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : Université Paris Diderot - Paris 7. Service commun de la documentation. Bibliothèque Universitaire des Grands Moulins.
  • Accessible pour le PEB
  • Cote : TS1992
Voir dans le Sudoc, catalogue collectif des bibliothèques de l'enseignement supérieur et de la recherche.