Etude de la proteine humaine rap2, apparentee aux produits des oncogenes

par ISABELLE JANOUEIX-LEROSEY

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de Daniel Blangy.

Soutenue en 1992

à Paris 6 .

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  • Résumé

    La proteine rap2 est une petite proteine de 21 kd fixant et hydrolysant le gtp, qui presente respectivement 50% et 60% d'homologie avec les produits des proto-oncogenes ras et du gene rap1. L'etude des proprietes biochimiques de la proteine rap2 normale, ainsi que de proteines rap2 mutees dans differents domaines fonctionnels, montre que sa structure tridimensionnelle doit ressembler fortement a celle des proteines ras. L'activite gtpase intrinseque de la proteine rap2 est stimulee par une activite gap (gtpase activating protein) presente dans le cytosol de cerveau de buf. Cette activite, purifiee a homogeneite (rapgapc) correspond a un polypeptide de 55 kd qui represente un fragment n-terminal de la proteine membranaire rapgapm de 89 kd. La surexpression de la proteine rap2 dans des cellules en culture n'est ni letale, ni-transformante. Contrairement a la proteine rap1, la proteine rap2 n'est pas capable d'induire la reversion du phenotype de fibroblastes transformes par ras. La proteine rap2 n'exerce apparemment aucun effet, ni positif, ni negatif, sur la croissance des cellules en culture. Dans des cellules hela, la proteine rap2 est phosphorylee specifiquement en phase de mitose par la proteine p34#c#d#c#2 qui controle la transition g2/m du cycle cellulaire. Ceci indique que la proteine rap2 pourrait etre impliquee dans la regulation de certains evenements survenant lors de la mitose


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Informations

  • Détails : 107 P.
  • Annexes : 272 REF.

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  • Bibliothèque : Université Pierre et Marie Curie. Bibliothèque Universitaire Pierre et Marie Curie. Section Biologie-Chimie-Physique Recherche.
  • Accessible pour le PEB
  • Bibliothèque : Centre Technique du Livre de l'Enseignement supérieur (Marne-la-Vallée, Seine-et-Marne).
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : PMC RT P6 1992
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