Conversion de l'acide 1-aminocyclopropane 1-carboxylique en ethylene et sa regulation par le calcium dans l'hypocotyle et les protoplastes de tournesol (helianthus annuus l. )

par Christophe Bailly

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de Daniel Côme.

Soutenue en 1992

à Paris 6 .

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  • Résumé

    L'etude des principales caracteristiques de la reaction de conversion in vivo de l'acide 1-aminocyclopropane 1-carboxylique (acc) en ethylene a ete realisee avec deux modeles: l'hypocotyle de la plantule de tournesol (helianthus annuus l. ) et les protoplastes du meme organe. L'acc oxydase est fonctionnelle, mais son activite potentielle augmente du bas vers le haut de l'hypocotyle. La conversion de l'acc en ethylene exige de l'oxygene. L'affinite de l'acc oxydase pour l'acc est d'autant plus grande que l'atmosphere est plus riche en ce gaz. Reciproquement, son affinite pour l'oxygene augmente avec la concentration en acc. In vivo, la reaction semble etre de type allosterique. Cette reaction est inhibee par les ions co#2#+, le 2,4-dinitrophenol et l'acide -aminoisobutyrique, alors qu'elle est stimulee par les ions fe#2#+ et l'acide ascorbique. Ses caracteristiques ne sont pas affectees par la disparition de la paroi pectocellulosique, ce qui suggere que l'enzyme a une localisation cytosolique. La reaction est stimulee par le calcium et le barium. Elle est inhibee par l'acide abscissique (aba) et le methyl jasmonate (meja), mais leur acide depend du materiel vegetal utilise et de la concentration en calcium. L'influx d'ions ca#2#+ n'est pas modifie par l'aba, mais il est fortement diminue par le meja. La conversion in vivo de l'acc en ethylene semble etre controlee par le calcium: elle est activee par l'entree d'ions ca#2#+ dans le cytosol, et elle est reduite par les inhibiteurs de ces canaux. Aucun lien n'a ete mis en evidence entre l'intensite de la reaction et la valeur du potentiel membranaire, mais cette derniere pourrait intervenir en agissant sur le fonctionnement des canaux calciques voltage-dependants et donc sur l'influx de calcium. L'activation de l'acc oxydase par le calcium ne resulte pas d'une augmentation de l'affinite de celle-ci pour ses substrats (acc et oxygene). Les ions ca#2#+ stimulent le metabolisme respiratoire et la phosphorylation des proteines, mais le lien entre ces phenomenes et l'activation de l'acc oxydase sont difficiles a etablir. Par ailleurs, l'emploi d'inhibiteurs de la calmoduline montre que celle-ci pourrait etre impliquee dans l'action du calcium


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  • Détails : 118 P.
  • Annexes : 178 REF.

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  • Bibliothèque : Centre Technique du Livre de l'Enseignement supérieur (Marne-la-Vallée, Seine-et-Marne).
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : PMC RT P6 1992
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