Contribution a l'etude de la glutamine synthetase et de la glutamate deshydrogenase a nadp chez le champignon ectomycorhizien laccaria laccata. Purification, proprietes physico-chimiques et localisation dans les ectomycorhizes de douglas

par ANNICK BRUN

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de Bernard Botton.

Soutenue en 1992

à Nancy 1 .

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  • Résumé

    La glutamine synthetase (gs) et la glutamate deshydrogenase a nadp (gdh a nadp) sont deux enzymes cles de l'assimilation de l'ammonium. Ces deux enzymes ont ete purifiees a homogeneite electrophoretique chez le champignon ectomycorhizien laccaria laccata. , selon un protocole simple utilisant trois etapes chromatographiques. A l'issue de ce protocole, la gs a ete purifiee 31 fois avec un rendement de 23%, alors que la gdh a nadp a ete purifiee 688 fois avec un rendement de 62%. Les constantes d'affinite des enzymes pour leurs substrats ont ete mesurees et les proprietes structurales etudiees. La gs est une proteine octamerique de masse moleculaire de 380 kda, composee de sous-unites identiques de 42 kda. La gdh a nadp est un hexamere de 298 kda dont les sous-unites identiques ont une masse de 47 kda. Le sequencage de quelques polypeptides montre la forte homologie entre la gs de l. Laccata et la gs de plantes superieures, entre le gdh de l. Laccata et la gdh de champignons ascomycetes. Les tests immunologiques ont revele que les anticorps produits contre ces deux enzymes sont tres specifiques et ont permis de localiser ces deux enzymes dans le mycelium vegetatif de l. Laccata ou en association symbiotique avec les racines de douglas. La technique de marquage a l'or colloidal revele que ces deux enzymes sont reparties uniformement dans les differents tissus de la mycorhize et qu'elles sont toutes deux localisees dans le cytosol des cellules fongiques


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  • Annexes : 156 REF

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