Nouvelles propriétés fonctionnelles de protéines laitières obtenues par traitements thermomécaniques d'extrusion

par Claire Queguiner

Thèse de doctorat en Biochimie. Biologie moléculaire et cellulaire

Sous la direction de JEAN CLAUDE CHEFTEL.

Soutenue en 1992

à Montpellier 2 .


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  • Résumé

    Un isolat proteique de lactoserum (ipl) a ete soumis a un traitement thermomecanique d'extrusion en milieu fortement hydrate (77% d'eau). Un produit de type pate a tartiner de texture ferme et lisse est obtenu uniquement dans une zone de ph restreinte (3,5-3,9) a 20% (p/p) de proteines, pour une temperature de fourreau d'extrusion (tf) de 90c et une vitesse de rotation des vis (n) de 100-200 tpm. Ce produit est compose de particules proteiques microcoagulees (diametre moyen: 8-11 m, pour tf: 90c et n:100 tpm) mais contient encore une proportion importante de proteines solubles (indice de solubilite de l'azote: 45%). Lorsque le ph augmente (ph 4,0 a 6,8), l'ipl extrude perd sa texture lisse, sa fermete et sa cohesion; son indice de solubilite de l'azote diminue (25%, ph 6,8). L'addition de caseinate de calcium a l'ipl (melange ipl-caseinate de calcium: 50/50, p prot. /p prot. , 20% de proteines, p/p), et eventuellement de xanthane, permet d'obtenir, par traitement d'extrusion a ph neutre (6,7), un produit de texture lisse et tartinable (tf: 85-90c; n: 100 tpm). Le melange ipl-caseinate de calcium microcoagule (tf: 85c) en presence de 0,5% (p/p produit final) de xanthane est alors constitue de microparticules de proteines de lactoserum coagulees (diametre moyen: 5-7 m), enrobees de caseinate de calcium reste essentiellement soluble (indice de solubilite de l'azote du melange: 78%). Le meme ipl sous forme pulverulente (4-5% d'eau) inocule par streptococcus thermophilus (510#5 u. F. C. /g) a ete soumis a un traitement thermique d'extrusion sur une longueur de fourreau de 500 ou 1000 mm (tf: 80-204c; n: 50 tpm). Une reduction du nombre de streptococcus thermophilus viables a 1/10#4#,#2 (longueur de fourreau: 500 mm, tf: 143c) et de 1/10#4#,#9 (longueur de fourreau: 1000 mm, tf: 133c) a ete obtenue sans modification de la solubilite des constituants proteiques de l'ipl (evaluee par chromatographie de permeation de gel et d'interactions hydrophobes) et de ses proprietes gelifiantes

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  • Détails : 216 f
  • Annexes : Bibliogr.: f. 200-215

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  • Cote : TS 92.MON-271
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