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Thèse soutenue

Purification des adhésines de Campylobacter jejuni : études structurales et fonctionnelles de ces protéines par des anticorps monoclonaux

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Auteur / Autrice : Kasra Mohanna
Direction : Jean Oudar
Type : Thèse de doctorat
Discipline(s) : Sciences. Sciences biologiques
Date : Soutenance en 1992
Etablissement(s) : Lyon 1
Jury : Examinateurs / Examinatrices : Jean Oudar

Mots clés

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Mots clés contrôlés

Anticorps monoclonaux
Cellules -- Adhésivité
Campylobacter jejuni

Résumé

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Campylobacter jejuni est a l'heure actuelle, avec les salmonelles, l'agent etiologique le plus frequent des gastro-enterites aigues d'origine bacterienne chez l'homme. La symptomatologie de cette affection est tres variable, allant du portage sain a une diarrhee dysenteriforme ou choleriforme. Le polymorphisme clinique de l'enterite a campylobacter jejuni, evoque l'existence de differents facteurs de virulence, tel que l'enterotoxine, la cytotoxine et l'adhesine. Dans ce travail, nous avons purifie deux proteines de la zone 26-30 kda d'une souche adherente et pathogene de campylobacter jejuni l'une de ces proteines (p 27) se comporte comme une adhesine. L'incubation des cellules hela avec la proteine p 27 purifiee diminue fortement la fixation ulterieure d'une souche adherente de campylobacter jejuni. De plus, les anticorps polyclonaux diriges contre les proteines de la zone 26-30 kda inhibent de facon significative la fixation des bacteries viables sur les cellules hela. Cependant, cette proteine p27 est presente aussi bien sur les souches adherentes que sur les souches non adherentes; ceci nous a amene a preparer des anticorps monoclonaux contre p 27 afin de pouvoir degager une difference structurale fine entre la p 27 des souches adherentes et la p 27 des souches non adherentes. Les anticorps monoclonaux obtenus n'inhibent pas les proprietes d'adhesion in vitro, ce qui confirme que l'epitope reconnu n'est pas le domaine de fixation de l'adhesine a son recepteur