Solubilisation et caractérisation de macromolécules protéiques d'origine placentaire

par Marie-France Champliaud

Thèse de doctorat en Sciences. Biochimie

Sous la direction de Michel Van Der Rest.

Soutenue en 1992

à Lyon 1 .

Le jury était composé de Michel Van Der Rest.


  • Résumé

    Notre travail a consiste a solubiliser a partir de la matrice extracellulaire de placenta humain des macromolecules proteines dans leur forme intacte. Le collagene cinq peut etre extrait a partir de chorion chevelu dans un tampon chlorure de guanidine. Une chaine du collagene onze a ete mise en evidence dans l'extrait. L'acide acetique permet une solubilisation du collagene cinq a partir d'or de veau ftal. Par contre, le collagene extrait par cette methode a partir de membranes chorioamniotiques est degrade au cours de la purification. La caracterisation des chaines a ete realisee par le sequencage de peptides issus de la coupure au bromure de cyanogene. Le domaine globulaire conserve dans la forme intacte du type cinq a ete partiellement caracterise. Son role reste a etre eclairci. La solubilisation en tampon neutre tris-hcl a permis de solubiliser un collagene apparente au type douze dans les membranes chorioamniotiques. A partir de chorio chevelu, des isoformes de la laminine ont ete solubilisees par cette methode. En collaboration avec le pr pucci-minafra, nous avons caracterise un collagene de type iii extrait a partir de cordon ombilical. Cependant, contrairement au type iii, il ne forme pas de ponts disulfures


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Informations

  • Détails : 1 vol. (103 f.)
  • Annexes : Bibliogr. f. 75-92

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