Caractérisation et clonage moléculaire d'antigènes protecteurs lors de l'infection expérimentale de la souris par le parasite Trypanosoma cruzi

par Béatrice Plumas-Marty

Thèse de doctorat en Sciences de la vie et de la santé

Sous la direction de André Capron.

Soutenue en 1992

à Lille 1 .


  • Résumé

    Trois molécules du stade épimastigote de Trypanosoma cruzi se fixent à une colonne de glutathion. Ces holoprotéines de 45, 30, et 25 kDa sont exprimées par tous les stades parasitaires et sont immunogènes au cours des infections chagasiques naturelle et expérimentale. Spécifiques de Trypanosoma cruzi, leur expression est augmentée en présence de phénobarbital. Injectées en présence de Bordetella pertussis et d'alun, elles sont capables de protéger des souris contre une infection léthale de trypomastigotes sanguicoles, alors qu'administrées avec de l'adjuvant de Freund, elles n'induisent pas d'immunité protectrice. Seuls les sérums des animaux immunisés par les trois protéines fixant le glutathion, injectées en présence de Bordetella pertussis et d'alun, sont capables de lyser des parasites vivants. De plus, seuls ces sérums possèdent des taux significatifs d'immunoglobulines G2a, G2b et E spécifiques. Des mécanismes effecteurs pouvant être impliqués dans la protection observée sont proposés. Les protéines de 25 et 30 kDa ont ensuite clonées et séquencées. Elles sont codées par une famille de gènes très proches et traduites par deux ARNs de taille différente. Ces protéines ne possèdent pas d'homologie significative avec d'autres glutathion S-transférases déjà clonées, mais avec des facteurs d'élongation de type 1 béta, impliqués dans la régulation de la synthèse des protéines. Au vu de ces observations, nous discutons du rôle probable de ces deux antigènes dans la biologie du parasite, ainsi que de l'orientation à apporter à notre stratégie vaccinale

  • Titre traduit

    Trypanosoma cruzi glutathione-binding proteins : characterization and molecular cloning of protective antigens


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Informations

  • Détails : 1 vol. (266 f.)
  • Annexes : Bibliogr. p. 217-258

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : Université des sciences et technologies de Lille (Villeneuve d'Ascq, Nord). Service commun de la documentation.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : 50376-1992-182
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