Enzymes à fer non héminique à site actif binucléaire : études magnétiques et analogues synthétiques

par Corinne Scheer

Thèse de doctorat en Chimie

Sous la direction de Jean-Marc Latour.

Soutenue en 1992

à l'Université Joseph Fourier (Grenoble) .


  • Résumé

    L'hemerythrine et la ribonucleotide reductase appartiennent a la classe des proteines dont le site actif comprend deux ions fer pontes par un ion oxyde. Afin de mieux connaitre les proprietes structurales et physicochimiques de ces proteines, nous avons etudie les proprietes magnetiques de la ribonucleotide reductase (rr) et nous avons realise des analogues synthetiques du site actif de l'hemerythrine. Les mesures d'aimantation sur la rr ont apporte un argument fort pour la presence d'un pont oxo dans l'etat oxyde. Concernant la rr reduite, la tres faible valeur de l'interaction magnetique entre les deux ions fer(ii) nous a conduit a proposer que, lors de la reduction de l'enzyme, le pont oxo est protone puis elimine et remplace par un des groupes carboxylates du site actif. D'autre part, nous avons realise la synthese de ligands binucleants dissymetriques qui reproduisent l'environnement proteique du site actif de l'hemerythrine. Les etudes magnetiques (rpe, rmn, aimantation) de complexes a valence mixte feii feiii de ces ligands montrent que leur structure electronique est voisine de celle des sites naturels correspondants, les semimethemerythrines

  • Titre traduit

    Non-heme iron proteins having dinuclear active site: magnetic studies and synthetic analogs


  • Pas de résumé disponible.

Consulter en bibliothèque

La version de soutenance existe sous forme papier

Informations

  • Détails : 221 p

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : Service interétablissements de Documentation (Saint-Martin d'Hères, Isère). Bibliothèque universitaire de Sciences.
  • Accessible pour le PEB
  • Bibliothèque : Service interétablissements de Documentation (Saint-Martin d'Hères, Isère). Bibliothèque universitaire de Sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : TS 92/GRE1/0173
Voir dans le Sudoc, catalogue collectif des bibliothèques de l'enseignement supérieur et de la recherche.