Cinetique de systemes enzymatiques en milieu peu hydrate : modulation de la selectivite de proteases par le microenvironnement et mise en evidence de nouveaux sites catalytiques

par PATRICIA HERTMANNI

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées, psychologie

Sous la direction de Véronique Larreta-Garde.

Soutenue en 1992

à Compiègne .

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  • Résumé

    Les protéases qui assurent de nombreuses fonctions physiologiques, ont une spécificité étroite in vivo alors que la plupart de ces enzymes in vitro n'expriment pas cette spécificité. Il semble donc exister chez la cellule des mécanismes de régulation des protéases et/ou de la protéolyse dont l'un des facteurs important serait le micro-environnement de l'enzyme. Les réactions enzymatiques mises en œuvre méritent donc d'être mieux connues et l'objectif à terme est de pouvoir maîtriser le microenvironnement de la protéase de façon à moduler sa réponse. Afin de se rapprocher des conditions physiologiques et mimer les milieux cellulaires, dux protéases, la hermolysine et la trypsine, ont été étudiées dans des milieux additionnés d'un dépresseur de l'activité de l'eau. Ces protéases, la première étant une métalloprotéase, la seconde une sérine-protéase, n'expriment pas la même réactivité vis à vis d'un même substrat en fonction de la concentration en additif et des para-mètres physicochimiques du milieu. La sélectivité des deux protéases peut être également modifiée. Les résultats démontrent l'importance du microenvironnement : sa modification, par changement des paramètres de milieu, permet de moduler l'activité et la spécificité de protéases.


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  • Détails : 142
  • Annexes : 161

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  • Cote : 1992COMP0516
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